MedicinABC

2 nov. 2012

¿Qué son los priones?

¿No pensamos que todos los agentes infecciosos tengan ADN o ARN, como los virus, hongos, parásitos y las bacterias? En contrario, según la hipótesis actual, un prión es una proteína incorrectamente plegada llena de láminas beta que causa a otras proteínas sanas tener la misma conformación incorrecta. Los priones causan un conjunto de enfermedades neurodegenerativas llamadas encefalopatías espongiformes transmisibles que pueden afectar a hombres y animales. En estas se incluye la encefalopatía espongiforme bovina (EEB), mejor conocida como la enfermedad de las vacas locas, y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ)


El plegamiento de las proteínas


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Al hablar acerca de una proteína mal plegada tenemos que saber en qué consiste el plegamiento normal de las proteínas. Todas las proteínas son polímeros de aminoácidos organizados en una cadena. Están unidos mediante la unión peptídica la cual se forma cuando el grupo carboxílico de un aminoácido reacciona con el grupo amino del otro. En el ribosoma, se sintetiza la proteína en su estructura primaria, es decir se produce la secuencia de aminoácidos según lo que codifica el ARNm. 

Durante o después de la síntesis, esta cadena se pliega para formar la estructura tridimensional llamada estructura terciaria de la proteína. La estructura terciaria consiste de unos elementos estructurales llamados estructura secundaria de la proteína. Entre ellos se encuentran la hélice alfa y la hoja plegada beta (también denominada beta lámina). Esas estructuras a veces están conectadas por medio de giros beta. Algunas proteínas consisten de más que una cadena polipeptídica. Un oligómero que se constituye de varias cadenas peptídicas en su estructura terciaria se llama estructura cuaternaria.

Estructura proteínas

Priones y amiloidosis


Un prión entra en contacto con las proteínas correspondientes que tienen una conformación normal y las causa de asimilar su propio plegamiento incorrecto. De esa manera las proteínas sanas se transforman en nuevos priones y se inicia una reacción en cadena. Un requisito previo para ello es que en el organismo en el que entra el prión existen las proteínas sanas correspondientes. Por ejemplo, el prión que causa el scrapie en las ovejas no puede infectar a los hombres porque no expresamos el variante sano de esta proteína prión.

Enfermedad de Creutzfeldt-JakobLa proteína en conformación del prión es muy resistente a las temperaturas altas, la radiación y disolventes fuertes. Siendo poco estable como monómero, la proteína prión tiene una tendencia fuerte de formar agregados proteicos. Las proteínas defectuosas reaccionan unas con otras o con algunos componentes celulares así que forman unas fibrillas insolubles, que a continuación se depositan como masa amiloide en el espacio extracelular del tejido infectado. 
En la imagen vemos la estructura esponjosa típica del tejido nervioso cerebral que resulta del daño que causan las acumulaciones de material amiloide.



Todas las enfermedades causadas por priones son fatales y debido a que se sabe poco sobre el agente infeccioso y su patomecanismo, no existen tratamientos adecuados. Muy pocas de las personas que sufren la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob sobreviven más de un año a partir del inicio de las síntomas. 

En realidad, la teoría de los priones está muy discutida. No se sabe exactamente cómo el prión origina la transformación de las proteínas sanas, es decir, cómo se replica en detalle. Algunos científicos opinan que la proteína errónea sóla no causa la enfermedad sino que necesita otros cofactores. Otros dudan la existencia de priones, cuyo nombre se origina de las palabras PROTEÍNA y INFECCIÓN y suponen que algún virus cause las encefalopatías espongiformes transmisibles.

Nos queda mucha investigación para entender qué exactamente son estos agentes infecciosos, qué hacen en el organismo y por supuesto cómo combatirlos.


Fuentes:
Centers for Disease Control and Prevention (CDC)

Acerca del Autor:

Dorina Ferrario es la fundadora de MedicinABC y estudiante de Medicina Humana en la Universidad Humboldt de Berlín. Su reto es conseguir la difusión de información médica gratuita y de calidad a sus lectores. Bloguera en formación continua para una continua difusión de información. Sígue MedicinABC en Twitter.